Le Staphylocoque aureus, ou doré, est une bactérie pathogène pour l'Homme qui provoque des infections cutanées, généralisées, ou encore des intoxications alimentaires. Il se propage dans le corps humain grâce à une protéine d'adhésion qui serait capable de se fixer aux anticorps, à la faveur de son affinité aux immunoglobulines, et de passer ainsi inaperçu. Normalement bénigne, cette bactérie de la peau se révèle pourtant depuis quelques années très dangereuse pour l'Homme. En effet, certaines de ses souches sont devenues résistantes aux antibiotiques.
La solution aux troubles causés par cette bactérie réside dans l'inhibition de l'action d'une enzyme spécifique à la synthèse des acides gras de S. Aureus. Grâce à l'image par rayons X de la structure de l'enzyme FabI de S. Aureus, Johannes Schiebel a pu découvrir un nouvel argument appuyant cette thèse. En effet, l'Enzyme FabI du staphylocoque, très différente de l'enzyme FabI des autres bactéries, serait capable de synthétiser beaucoup plus rapidement les acides gras ramifiés. Or l'on sait que ces derniers sont les constituants majeurs de la membrane cellulaire du Staphylocoque doré, et sont cruciaux pour sa survie dans le corps humain. Ainsi, en bloquant l'action de l'enzyme FabI, la coque de S. Aureus deviendrait vulnérable et la bactérie ne serait plus en mesure de se défendre des attaques du système immunitaire humain.
Selon Johannes Schiebel, trois inhibiteurs seraient actuellement testés par les entreprises pharmaceutiques et il espère bien que ses recherches donneront un nouvel élan à la mise en place d'un traitement efficace.
Source : "SchwachstelleeinesKrankenhauskeims", communiqué de presse de l'Université de Wurtzbourg -09/05/2012 - http://www.uni-wuerzburg.de/sonstiges/meldungen/single/artikel/schwachste-1/
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